酵素 | 細胞 | 生物学 | FuseSchool

他の動画を見るにはここをクリック:https://alugha.com/FuseSchool 酵素は本当に重要なタンパク質であり、光合成、呼吸、タンパク質合成などの反応速度を速めます。 酵素と基質は常に動いており、基質が活性部位の酵素に収まるように、適切な速度と向きで衝突することがあります。 衝突理論では、衝突は十分なエネルギーと特定の方向で反応を起こさなければならないと定められています。 酵素は特化しており、活性部位は反応する特定の基質の形状と一致します。 酵素と基質は、ロックとキーのメカニズムを使用して互いにフィットします。基質が活性部位に入ると、反応が起こります。必要な製品が生成され、酵素が放出されて動き回ります。 酵素は、タンパク質をアミノ酸に分解するプロテアーゼである可能性があります。 または、炭水化物をグルコースに分解する炭水化物酵素。 または脂肪を脂肪酸とグリセロールに分解するリパーゼ。 過酸化水素は、細胞内の反応の結果として形成されることが多く、蓄積するために放置すると有害です。幸いなことに、私たちには本当に速いカタラーゼ酵素があります。それらは過酸化水素を無害な水と酸素に分解します。 同様に、酵素はこのような分子の構築を助けることができます... しかし、プロセスはまだまったく同じです。 酵素は素晴らしいことをしますが、敏感です。各酵素には、それが最も効果的に作用する最適な条件があります。 まず、周囲に十分な基質が必要です。触媒反応を行うには、十分に高い基質濃度が必要です。基質が少なすぎると、反応速度が遅くなります。 時々、周りに生成物が多すぎると、酵素と基質が互いにぶつかる可能性が低くなるため、反応が遅くなることがあります。そのため、反応速度を上げるには生成物を除去する必要があります。 酵素には最適なpHと温度条件もあります。ある程度までは、温度が上昇すると熱エネルギーが増えるため、反応速度が上昇します。より多くのエネルギーはより多くの衝突を意味します。ただし、特定の温度を超えると、変性により速度が低下します。ビデオ「酵素の変性」では、pHと温度が酵素に及ぼす影響を見ていきます。pHと温度の最適条件は、それらが作用する条件に固有です。たとえば、胃で機能する酵素は、より酸性の最適なpHを持ちます。 そしてもちろん、反応速度を最適化するには十分な酵素が必要です。 したがって、酵素と基質が活性部位で互いに適合し、「ロックアンドキー」メカニズムを形成することがわかっています。その後、酵素が生成物を放出し、再利用できます。それらは温度とpHに敏感であり、反応を起こすには十分な酵素と基質濃度が必要です。 酵素は、光合成、呼吸、消化、タンパク質合成などのあらゆる種類の反応を制御するだけでなく、日常生活でも利用しています。プロテアーゼとリパーゼの酵素は、衣類の汚れからタンパク質や脂肪を取り除くために、生物学的洗浄剤に使用されます。また、食品および飲料業界でも酵素を使用しています。ペクチナーゼは、フルーツジュースを作るときに果物の細胞を分解するために使用され、より多くのジュースが放出されます。 www.fuseschool.orgにアクセスしてください。すべてのビデオはトピックと特定の順序に注意深く整理されており、他に何が提供されているかを確認してください。コメントしたり、いいねしたり、他の学習者と共有したりできます。質問したり答えたりすることができ、先生はあなたに返事をします。 これらのビデオは、反転した教室モデルで、または修正の補助として使用できます。 ツイッター:https://twitter.com/fuseSchool このオープン教育リソースは、クリエイティブ・コモンズ・ライセンス:帰属-非営利CC BY-NC(ライセンス証書を見る:http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/)の下で無料です。非営利の教育目的でビデオをダウンロードすることが許可されています。動画の修正をご希望の場合は、info@fuseschool.org までご連絡ください。

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In this video, we are going to look at parallel lines. To find the equation of parallel lines, we still use the y=mx + c equation, and because they have the same gradient, we know straight away that the gradient ‘m’ will be the same. We then just need to find the missing y-intercept ‘c’ value. VISI